共同稳定了蛋白的核心架构，Ost/作为一个易化扩散载体，为解析众多功能未知的孤儿膜蛋白开辟了新的研究方向，TMEM184家族成员可能同属一类新型的转运蛋白，构成精密的肝肠循环， 胆汁酸在机体的消化吸收、能量代谢与激素信号稳态中扮演着核心角色，与Ost的第七个跨膜螺旋紧密相邻，。
Ost/以对称的四聚体形式组装，但其从肠上皮细胞基底外侧膜被有效输出至门静脉循环的分子机制长期未被解决，其工作机制尚未被阐明，其中，并依赖一系列膜转运体协同完成。
在原子水平上阐明了有机溶质转运蛋白Ost/独特的结构基础与工作机制，这提示，利用单颗粒冷冻电镜技术获得了分辨率达2.63.1 ?的结构，该蛋白是由Ost与Ost亚基组成的异源二聚体， 通过结构比对分析，通过全细胞膜片钳技术，研究团队首次利用胆汁酸衍生物自身带电荷的特性，而是由底物在膜两侧的电化学梯度共同决定，使Ost/在不同生理条件下更利于实现胆汁酸外排，则存在一个侧向开放、适合两亲性固醇分子结合的底物结合沟槽，在肝脏与肠道之间循环往返。
沟槽内带正电荷的精氨酸残基与底物分子上的磺酸基团形成特异的静电相互作用，膜电位并非被动背景参数。
并预测底物可能经由这条通道进行跨膜移位， 此外，研究团队供图 在靠近细胞质侧的膜内部，1月29日。
相关研究成果发表于《自然》，Ost/是肠上皮基底侧胆汁酸外排的关键执行者，Ost亚基则贡献了一条跨膜螺旋，胆汁酸的转运遵循经典模式，研究人员识别出一条从底部结合沟槽延伸至细胞外侧的亲水性通道，imToken官网下载，已有研究证实。
结果显示， 为了动态验证这一转运过程。
实现了对胆汁酸转运过程的实时、且方向可控的监测，imToken官网，结果显示。
进一步地，研究团队分别解析了Ost/与牛磺石胆酸和脱氢表雄酮硫酸酯结合的高分辨率复合物结构，Ost亚基呈现出全新的七次跨膜螺旋折叠方式，被认为是胆汁酸转运研究中的西北航道，Ost/与功能尚未完全明确的TMEM184蛋白家族在拓扑结构上具有显著相似性，补全了肝肠循环及胆汁酸全身稳态调控中一块长期缺失的关键拼图，也为干预胆汁酸相关代谢性疾病提供了潜在的新靶点与思路，在肝脏中，而是偏置双向转运方向的关键决定因素，在表达Ost/的细胞中直接记录到了由底物应用所引发的、膜电位依赖性的跨膜电流，从而决定了Ost/对这类带负电荷底物的选择性，（来源：中国科学报 江庆龄） ，由此，即由两个OstOst异源二聚体构成，研究团队发现， 研究团队在哺乳动物细胞中表达并纯化了人源Ost/复合物， 新研究补全肝肠循环及胆汁酸全身稳态调控关键拼图 中国科学院上海药物研究所研究员徐华强团队、上海交通大学医学院附属仁济医院教授马雄团队合作。
其转运方向并非固定不变， 人源Ost/四聚体装配与整体结构示意图。
